彈性蛋白酶是具有240個(gè)氨基酸殘基的單一多肽鏈，其含有四個(gè)二硫鍵。分子量約為25.9kDa。該酶被合成為無(wú)活性的酶原形式，即原彈性蛋白酶，其隨后通過(guò)胰蛋白酶在N-末端的有限蛋白水解而轉(zhuǎn)化為活性形式。它是一種具有廣泛特異性的絲氨酸蛋白酶。它可切割在羧基側(cè)具有小疏水性氨基酸（如Ile、Gly、Ala、Ser、Val和Leu）的蛋白質(zhì)。該酶還可水解酰胺和酯，例如N-苯甲?；?L-丙氨酸甲酯。其適pH為8.0-8.5。它不需要任何活化劑，但其活性可被二異丙基氟磷酸鹽、α2-巨球蛋白、α1-抗胰蛋白酶、磺酰氟和對(duì)二硝基苯基二乙基磷酸鹽、以及高鹽濃度抑制。它廣泛用于組織和細(xì)胞解離程序。彈性蛋白酶可有效分離II型肺細(xì)胞。

彈性蛋白酶水解彈性蛋白（彈性纖維的特定蛋白質(zhì)）并消化血紅蛋白、酪蛋白和纖維蛋白。

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彈性蛋白酶 來(lái)源于豬胰腺，CAS:39445-21-1

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